L-Threonine   中文名称: L-苏氨酸

L-Threonine does not have a specific therapeutic target but serves as a fundamental building block for proteins and a precursor for various metabolites. As an essential amino acid, it is utilized by the body for protein synthesis and the production of other compounds. It undergoes catabolism via threonine dehydrogenase to yield the glucogenic metabolites succinyl coenzyme A (succinyl CoA) and pyruvate. Its role in maintaining proper protein balance, immune function, and digestive health makes it an important nutrient.

在体外，L-苏氨酸被用作细胞培养基的补充剂，以支持细胞生长和蛋白质合成。它是大多数哺乳动物细胞系必需的营养物质。该化合物还可用作分析化学中的参考标准品以及肽合成的结构单元。它的主要功能是作为营养物质，而非具有特定药理活性的化合物。

在体内，L-苏氨酸是一种必需氨基酸，对生长、组织修复和免疫功能至关重要。它是甘氨酸和丝氨酸合成的前体。苏氨酸缺乏会导致生长迟缓、免疫功能受损和其他健康问题。L-苏氨酸可用作膳食补充剂和肠外营养制剂的成分。

由于L-苏氨酸是一种营养物质，因此体外非细胞酶活性测定不适用于它。通常采用高效液相色谱（HPLC）或氨基酸分析等分析技术来评估其纯度和浓度。酶活性测定可用于研究其作为苏氨酸代谢酶底物的作用。

体外细胞实验用于研究L-苏氨酸对细胞生长和代谢的影响。将细胞培养在含有不同浓度苏氨酸的培养基中，并评估细胞增殖、蛋白质合成和基因表达等参数。这些研究有助于阐明苏氨酸在细胞功能和代谢中的作用。

L-苏氨酸的体内动物研究主要是营养学研究，旨在确定不同动物物种的苏氨酸需求量。研究中，动物饲喂不同苏氨酸水平的日粮，并测量其生长性能、饲料转化率和氮平衡。这些研究对于配制牲畜和家禽的均衡日粮至关重要。

吸收、分布和排泄
虽然溶解于体液中的游离氨基酸仅占体内总氨基酸的一小部分，但它们对蛋白质的营养和代谢调节至关重要。……虽然血浆是最容易取样的部位，但大多数氨基酸在组织细胞的细胞内池中浓度更高。通常，像亮氨酸和苯丙氨酸这样的大型中性氨基酸与血浆浓度接近平衡。然而，一些其他氨基酸，特别是谷氨酰胺、谷氨酸和甘氨酸，在细胞内池中的浓度比血浆中的浓度高10到50倍。饮食变化或病理状况会导致血浆和组织池中各种游离氨基酸浓度的显著变化。/氨基酸/ 摄入后，蛋白质会被胃酸变性，并被胃蛋白酶切割成较小的肽。进食后，胃酸分泌增加，胃蛋白酶的活性也随之增加。蛋白质和肽随后进入小肠，肽键在此处被各种酶水解。这些特定的酶来源于胰腺，包括胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶和羧肽酶。水解产生的游离氨基酸和小肽混合物随后通过各种载体系统被运输到黏膜细胞，每个载体系统靶向特定的氨基酸、二肽和三肽，从而特异性地运输有限范围的肽底物。吸收的肽在细胞内水解后，游离氨基酸通过黏膜细胞内的其他特定载体系统分泌到门静脉血流中，或在细胞内进一步代谢。吸收的氨基酸进入肝脏，一部分被吸收利用；其余部分进入体循环，被外周组织利用。 /氨基酸/ 在健康成年人中，每日摄入70至100克蛋白质后，约有11至15克氮通过尿液排出，主要以尿素形式排出，少量以氨、尿酸、肌酐和一些游离氨基酸形式排出。这些是蛋白质代谢的最终产物，其中尿素和氨来源于氨基酸的部分氧化。尿酸和肌酐也间接来源于氨基酸。从氨基酸中去除氮并将其转化为肾脏排泄的形式可以看作是一个两步过程。第一步通常通过两种酶促反应之一完成：转氨作用或脱氨作用。转氨作用是一种可逆反应，它利用葡萄糖代谢中的酮酸中间体（例如丙酮酸、草酰乙酸和α-酮戊二酸）作为氨基氮的受体。大多数氨基酸都能参与这些反应，但只有三种氨基酸会将氨基氮转移：丙酮酸转移至丙氨酸，草酰乙酸转移至天冬氨酸，α-酮戊二酸转移至谷氨酸。与许多氨基酸不同，支链氨基酸的转氨作用遍布全身，尤其是在骨骼肌中。在骨骼肌中，氨基氮的主要受体是丙氨酸和谷氨酰胺（分别来源于丙酮酸和谷氨酸），它们随后进入血液循环。这些氨基酸作为重要的载体，将氮从外周（骨骼肌）运输到肠道和肝脏。在小肠中，谷氨酰胺被提取并代谢为氨、丙氨酸和瓜氨酸，然后通过门静脉循环运输到肝脏。氮也可以通过脱氨作用从氨基酸中去除，该反应会生成氨。许多氨基酸可以通过多种途径脱氨基，包括直接脱氨基（组氨酸）、脱水脱氨基（丝氨酸、苏氨酸）、通过嘌呤核苷酸循环脱氨基（天冬氨酸）以及氧化脱氨基（谷氨酸）。谷氨酸也存在于精氨酸和赖氨酸的特定降解途径中。因此，任何氨基酸中的氮都可以转化为尿素合成的两种前体——氨和天冬氨酸。尽管膳食蛋白质的消化率（即氨基酸从小肠腔中清除的效率）似乎很高，但有大量证据表明，包括肠黏膜细胞在内的内脏组织也会代谢大量具有营养价值的必需氨基酸。因此，从肠腔清除的氨基酸不到100%会进入外周循环，内脏循环中代谢的氨基酸量也存在差异，其中肠道对苏氨酸的代谢尤为活跃。有关L-苏氨酸（12种氨基酸之一）的吸收、分布和排泄的更完整数据，请访问HSDB记录页面。

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代谢/代谢物
肝脏证据表明，过量的苏氨酸会转化为碳水化合物、肝脂肪和二氧化碳。L-苏氨酸是一种重要的中性氨基酸，不可或缺。……L-苏氨酸不参与转氨反应。氨基酸的脱氨产物一旦进入三羧酸循环（TCA循环，也称为柠檬酸循环或克雷布斯循环）或糖酵解途径，其碳骨架即可用于生物合成途径，特别是葡萄糖和脂肪的合成。氨基酸的碳骨架最终生成葡萄糖还是脂肪取决于它进入的代谢途径。如果它以乙酰辅酶A的形式进入代谢途径，则只能生成脂肪或酮体。然而，其他氨基酸的碳骨架可以通过某种方式进入这些途径，使其碳原子可用于糖异生。这是氨基酸经典营养分类的基础，即生酮氨基酸和生糖氨基酸（即能够生成酮体[或脂肪]或葡萄糖的氨基酸）。一些氨基酸降解后既能生成生酮产物也能生成生糖产物，因此被认为同时具有生酮和生糖作用。苏氨酸脱氢酶（TDG）途径是苏氨酸降解的重要途径，在实验动物中可生成甘氨酸，但其在人体中的精确定量尚未实现。因此，本研究采用4小时连续输注L-[1-(13)C]苏氨酸和[(15)N]甘氨酸的方法，研究了膳食苏氨酸（以游离氨基酸(+Thr)或蛋白质成分(+P-Thr)的形式）对六名健康成年男性体内苏氨酸分解代谢为CO₂和甘氨酸的影响。利用气相色谱-燃烧同位素比质谱法测定了由标记苏氨酸产生的[(13)C]甘氨酸。与对照组相比，+Thr组和+P-Thr组的苏氨酸摄入量显著升高（分别为126、126和50 μmol·kg⁻¹·h⁻¹，SD 8，P < 0.0001）。在+Thr和+P-Thr饮食组中，苏氨酸氧化为CO₂的量是对照组的三倍（分别为49、45和15 μmol·kg⁻¹·h⁻¹，标准差6，P < 0.0001）。+Thr和+P-Thr饮食组中苏氨酸转化为甘氨酸的量也高于对照组（分别为3.5、3.4和1.6 μmol·kg⁻¹·h⁻¹，标准差1.3，P = 0.06）。TDG途径仅占总苏氨酸分解代谢的7-11%，因此在成人中属于次要途径。有关L-苏氨酸（共8种代谢物）的更完整代谢物数据，请访问HSDB记录页面。肝脏
L-苏氨酸的分子量为119.12 g/mol，分子式为C₄H₉NO₃。它也称为(S)-苏氨酸。该化合物为白色至类白色结晶性粉末。它易溶于水，微溶于乙醇。应储存在阴凉干燥处，避免受潮。

毒性概述
在目前的使用浓度下，本品是安全的。成分、浓度和使用信息请访问：https://cir-reports.cir-safety.org
L-苏氨酸是氨基酸甘氨酸和丝氨酸的前体。它具有亲脂性，可以控制肝脏中的脂肪堆积。它可能有助于对抗精神疾病，并且对消化不良和肠道功能紊乱非常有益。此外，苏氨酸可以防止肝脏脂肪过多。当体内存在苏氨酸时，营养物质更容易被吸收。

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相互作用
在患有肾炎但无严重蛋白质营养不良的大鼠中，补充蛋氨酸-苏氨酸（8.5CMT）的低酪蛋白（8.5%）饮食可缓解蛋白尿等症状。本研究旨在探讨在8.5%酪蛋白（8.5CMT）饮食中添加L-精氨酸是否会加重肾炎大鼠的蛋白尿及其他症状。雄性Wistar大鼠经单次静脉注射肾毒性血清诱导发生肾小球肾炎，随后分别饲喂20%酪蛋白饮食（对照组）、8.5%酪蛋白饮食、8.5%酪蛋白饮食或添加L-精氨酸的8.5%酪蛋白饮食（8.5CMTA），持续16天。与8.5%酪蛋白饮食相比，8.5CMTA饮食加重了蛋白尿和肾小球肾炎。在饲喂8.5CMTA饮食14天的大鼠饮用水中添加一氧化氮合酶抑制剂LN(G)-硝基精氨酸甲酯，可消除L-精氨酸对蛋白尿和肾小球组织病理损伤的不良影响。这些结果表明，补充L-精氨酸可通过促进一氧化氮的生成加重肾小球肾炎。喂食低蛋白饮食并口服2-(2-硝基-4-三氟甲基苯甲酰基)环己烷-1,3-二酮 (NTBC)（剂量为30 μmol/kg/天，即10 mg/kg/天）或喂食含5 ppm NTBC的低蛋白饮食的大鼠，在暴露后3-8天内出现角膜病变，发生率约为80%。该疗法还显著抑制了肝脏和肾脏中的4-羟苯丙酮酸双加氧酶 (HPPD) 活性，诱导了肝脏而非肾脏中的酪氨酸氨基转移酶活性，并导致血浆和房水中出现显著的酪氨酸血症。酪氨酸血症的程度和酪氨酸分解代谢酶活性的变化与喂食正常蛋白饮食并以30 μmol/kg/天剂量口服NTBC的大鼠相似。然而，喂食低蛋白饮食的大鼠角膜损伤出现得更早。在低蛋白饮食中添加1% (w/w) 苏氨酸可以减轻NTBC的不良眼部作用。膳食补充苏氨酸的保护作用并非由于肝脏HPPD活性抑制的改善或治疗8天后测得的酪氨酸血症的降低所致。在喂食低蛋白饮食并补充5% (w/w) L-酪氨酸的大鼠中，角膜损伤迅速发展，并伴有显著的酪氨酸血症、肝脏酪氨酸氨基转移酶活性升高以及肝脏HPPD活性降低约50%。在低蛋白饮食中添加 1% (w/w) 苏氨酸可以延缓高酪氨酸饮食引起的角膜损伤，但不能完全预防。膳食补充苏氨酸缓解 NTBC 诱导的角膜损伤的机制尚不清楚。然而，我们的结果表明，蛋白质缺乏会限制大鼠对 HPPD 诱导的酪氨酸过载的反应能力。

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非人类毒性值
大鼠腹腔注射 LD50 为 3098 mg/kg。
L-苏氨酸作为营养补充剂通常被认为是安全的 (GRAS)。在正常膳食水平下无毒。然而，过量摄入可能会引起胃肠道不适。该化合物不适用于药物治疗。处理该化合物时应遵循标准的实验室安全预防措施。

[1]. Increasing L-threonine production in Escherichia coli by engineering the glyoxylate shunt and the L-threonine biosynthesis pathway. Appl Microbiol Biotechnol. 2018 Jul;102(13):5505-5518.

L-苏氨酸是苏氨酸的旋光形式，具有L-构型。它是一种微量营养素、营养补充剂，也是存在于小鼠、酿酒酵母、植物、大肠杆菌、人类和藻类中的代谢产物。它是一种L-α-氨基酸，属于天冬氨酸家族，也是一种蛋白质合成氨基酸。它是L-苏氨酸的共轭碱、L-苏氨酸的共轭酸、D-苏氨酸的对映异构体以及L-苏氨酸的两性离子。它是一种必需氨基酸，天然存在时以L-构型存在，这也是它的活性形式。它存在于鸡蛋、牛奶、明胶和其他蛋白质中。L-苏氨酸是由大肠杆菌（K12菌株、MG1655菌株）发现或产生的代谢产物。据报道，大戟属植物、当归以及其他具有相关数据的生物体中也含有L-苏氨酸。苏氨酸是人体必需氨基酸（主要通过食物获取），也是许多蛋白质（如牙釉质、胶原蛋白和弹性蛋白）的重要组成部分。它也是神经系统的重要氨基酸，在卟啉和脂质代谢中发挥着关键作用，并有助于防止肝脏脂肪堆积。苏氨酸已被用于治疗肠道疾病和消化不良，也曾用于缓解焦虑和轻度抑郁。(NCI04) 苏氨酸是人体血浆中含量丰富的必需氨基酸，尤其是在新生儿中。实验动物严重缺乏苏氨酸会导致神经功能障碍和跛行。苏氨酸是一种免疫刺激剂，可促进胸腺生长并可能增强细胞免疫防御。每日1克的剂量已显示出治疗遗传性痉挛性疾病和多发性硬化症的显著疗效。苏氨酸在肉类制品、奶酪和小麦胚芽中含量丰富。目前市面上大多数婴儿配方奶粉的苏氨酸含量比母乳高约20%。由于苏氨酸含量高，食用这些配方奶粉的早产儿血浆中苏氨酸浓度几乎是母乳喂养婴儿的两倍。婴儿配方奶粉中使用的乳清蛋白是甜乳清蛋白，它是奶酪生产的副产品。在哺乳动物中，苏氨酸的分解代谢主要（70-80%）归因于苏氨酸脱氢酶（EC 1.1.1.103）的活性，该酶将苏氨酸氧化为2-氨基-3-氧代丁酸，后者生成甘氨酸和乙酰辅酶A；而苏氨酸脱水酶（EC 4.2.1.16）将苏氨酸分解为2-氧代丁酸和氨，但其活性显著较低。血浆苏氨酸浓度升高会导致苏氨酸和甘氨酸在大脑中积聚。这种积聚会影响神经递质平衡，进而可能影响出生后早期的大脑发育。因此，婴儿喂养期间应避免摄入过量的苏氨酸。(A3450) L-苏氨酸是酿酒酵母中发现或产生的一种代谢产物。它是一种必需氨基酸，天然存在于L型（活性形式）中。它存在于鸡蛋、牛奶、明胶和其他蛋白质中。另见：D,L-苏氨酸（注：已移至此处）。

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药物适应症
L-苏氨酸是胶原蛋白、弹性蛋白和牙釉质的组成成分。它有助于肝脏正常代谢脂肪，促进消化道和肠道的顺畅运作，并辅助新陈代谢和吸收。

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作用机制
L-苏氨酸是氨基酸甘氨酸和丝氨酸的前体。作为一种亲脂性物质，它可以控制肝脏中的脂肪堆积。它可能有助于对抗精神疾病，并且对消化不良和肠道疾病非常有益。此外，苏氨酸可以防止肝脏脂肪过多。当体内存在苏氨酸时，营养物质更容易被吸收。氨基酸通过与细胞质中的转运RNA（tRNA）结合而被选择用于蛋白质合成。每种蛋白质的氨基酸序列信息都包含在信使RNA（mRNA）分子的核苷酸序列中，而mRNA分子是通过转录从细胞核中的DNA片段合成的。 mRNA分子随后与细胞质中附着于特定氨基酸的各种tRNA分子相互作用，通过将单个氨基酸连接起来合成特定的蛋白质；这个过程称为翻译，并受氨基酸（例如亮氨酸）和激素的调控。特定细胞中表达哪些特定蛋白质以及不同细胞蛋白质的合成速率取决于不同mRNA的相对丰度和特定tRNA-氨基酸组合的可用性，而这又取决于转录速率和mRNA的稳定性。从营养和代谢的角度来看，重要的是要认识到蛋白质合成是一个持续的过程，发生在体内的大多数细胞中。在稳态下，当既没有净增长也没有净损失时，蛋白质合成和等量的蛋白质降解处于平衡状态。蛋白质摄入不足，或饮食中某些必需氨基酸（通常称为限制性氨基酸）含量相对于其他氨基酸而言过低或缺失，主要破坏了这种平衡，导致某些蛋白质的合成速率下降，而蛋白质降解则继续为最需要的氨基酸提供内源性来源。/蛋白质合成/
细胞内蛋白质降解的机制，即蛋白质水解为游离氨基酸的过程，比蛋白质合成的机制更为复杂，其机制的研究也相对较少。细胞内含有多种能够水解肽键的酶。然而，大多数细胞内蛋白质水解似乎是由两种多酶系统完成的：溶酶体系统和蛋白酶体系统。溶酶体是细胞内含有多种蛋白水解酶的膜结合囊泡，主要在酸性pH条件下发挥作用。大量细胞质被溶酶体吞噬（自噬），随后在高浓度蛋白酶的作用下被降解。该系统通常被认为选择性较低，尽管它也能降解某些细胞内蛋白质。该系统受到胰岛素、糖皮质激素等激素以及氨基酸的严格调控。第二个系统是位于细胞质中的ATP依赖性泛素-蛋白酶体系统。第一步是将泛素分子（由76个氨基酸组成的碱性肽）连接到靶蛋白的赖氨酸残基上。多种酶参与此过程，选择性地靶向目标蛋白，以便由第二个组分——蛋白酶体进行降解。/蛋白质降解/

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治疗用途
L-苏氨酸已在临床上用于提高痉挛患者脑脊液中的甘氨酸浓度。每日服用4.5至6.0克，持续14天，未观察到不良临床反应。为了确定天然氨基酸苏氨酸（脊髓中甘氨酸生物合成的潜在前体）是否影响多发性硬化症患者的痉挛症状，研究人员进行了一项随机交叉试验，纳入了26名可独立行走的患者。每日总剂量7.5克苏氨酸可减轻临床检查中的痉挛体征，但检查医生和患者均未注意到症状有任何改善。与常用于治疗多发性硬化症的抗痉挛药物的镇静和运动功能障碍等副作用不同，服用苏氨酸未观察到任何副作用或毒性……根据一项双盲交叉试验方案，18名家族性痉挛性截瘫（FSP）患者分别每日服用4.5克和6.0克L-苏氨酸。 ……尽管L-苏氨酸的疗效在临床上并不显著，但它能显著抑制痉挛症状。
/实验疗法/ 一项随机、双盲、安慰剂对照试验纳入了22名患有水肿性腿部溃疡的患者。患者接受局部治疗，分别使用含有氨基酸L-半胱氨酸、甘氨酸和DL-苏氨酸的乳膏或仅含乳膏基质（安慰剂）。大多数患者每周接受三次治疗和换药，持续12周。……接受氨基酸联合疗法的患者组在伤口愈合和疼痛缓解方面明显优于其他组。本研究证实了L-半胱氨酸、甘氨酸和DL-苏氨酸联合用药在促进水肿性腿部溃疡愈合方面的价值。

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药物警告
在这项安慰剂对照交叉研究中，我们研究了口服苏氨酸（THR）补充剂对12例高苯丙氨酸血症患者血浆氨基酸浓度的影响。在本交叉研究的第一个治疗期开始前，患者被随机分为两组，分别接受约50 mg/kg/天的THR或等量的麦芽糊精（作为安慰剂）。经过8周的喂养期和8周的洗脱期后，两组患者交叉，并继续接受THR补充治疗8周。在每个补充期的开始和结束时采集血样。结果显示，每日补充约50 mg/kg的THR可显著降低血浆苯丙氨酸（PHE）水平（P = 0.0234）。研究发现血浆和尿液中苯丙氨酸（PHE）浓度呈显著正相关（P < 0.001），表明接受THR补充剂治疗的患者血浆PHE水平降低并非由于尿PHE排泄增加所致。结论：本研究数据提示口服THR补充剂可显著降低血浆PHE水平，但其作用机制尚不明确。尽管现有数据表明THR补充剂对高苯丙氨酸血症患者具有吸引力，但在将其应用于这些患者之前，仍需阐明其作用机制。一项为期六个月、双中心、双盲、安慰剂对照试验研究了口服支链氨基酸（BCAA）（每日12克L-亮氨酸、8克L-异亮氨酸和6.4克L-缬氨酸）或L-苏氨酸（每日4克）联合磷酸吡哆醛（每日160毫克）治疗肌萎缩侧索硬化症（ALS）患者的疗效。 ……氨基酸耐受性良好。我们的研究结果显示，六个月的支链氨基酸（BCAA）或L-苏氨酸治疗对肌萎缩侧索硬化症（ALS）的进展没有益处。接受BCAA或L-苏氨酸治疗的患者肺功能下降率较高可能是偶然因素造成的，但不能排除这些氨基酸的不良反应。目前，市售婴儿配方奶粉中苏氨酸含量比母乳高约20%。由于这些配方奶粉中苏氨酸含量高，早产儿的血浆苏氨酸浓度几乎是母乳喂养婴儿的两倍。血浆中苏氨酸水平升高会导致大脑中甘氨酸水平升高，从而影响大脑中神经递质的平衡。这可能会影响出生后的早期大脑发育。因此，应避免婴儿喂养期间摄入过量苏氨酸。

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药效学
L-苏氨酸是一种必需氨基酸，有助于维持体内适当的蛋白质平衡。 L-苏氨酸对胶原蛋白、弹性蛋白和牙釉质的形成至关重要，与天冬氨酸和蛋氨酸结合时，有助于肝脏和脂肪代谢。L-苏氨酸是一种必需氨基酸，对蛋白质合成和代谢功能至关重要。它用于营养补充剂、药品和生物化学研究。L-苏氨酸分解代谢生成琥珀酰辅酶A和丙酮酸。它并非药物，而是用作营养补充剂和研究试剂。

C4H9NO3

119.1192

119.058

72-19-5

82822-12-6

6288

White to off-white solid powder

1.3±0.1 g/cm3

345.8±32.0 °C at 760 mmHg

256 °C (decomposes) ; MP: 228-229 °C with decomposition (dl-threonine); 255-275 °C with decomposition (l(-)-threonine) (naturally occurring); 250-252 °C (dl-allo-threonine) ; 256 °C

162.9±25.1 °C

0.0±1.7 mmHg at 25°C

1.507

-1.23

83.55

3

2

8

93.3

2

O([H])[C@]([H])(C([H])([H])[H])[C@@]([H])(C(=O)O[H])N([H])[H]

AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N

InChI=1S/C4H9NO3/c1-2(6)3(5)4(7)8/h2-3,6H,5H2,1H3,(H,7,8)/t2-,3+/m1/s1

(2S,3R)-2-amino-3-hydroxybutanoic acid

2934.99.9001

Powder      -20°C    3 years

                     4°C     2 years

In solvent   -80°C    6 months

                  -20°C    1 month

Room temperature (This product is stable at ambient temperature for a few days during ordinary shipping and time spent in Customs)

H2O : ~33.33 mg/mL (~279.80 mM)
DMSO :< 1 mg/mL

配方 1 中的溶解度: 50 mg/mL (419.74 mM) in PBS (这些助溶剂从左到右依次添加，逐一添加), 澄清溶液; 超声助溶。

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请根据您的实验动物和给药方式选择适当的溶解配方/方案：
1、请先配制澄清的储备液(如：用DMSO配置50 或 100 mg/mL母液(储备液));
2、取适量母液，按从左到右的顺序依次添加助溶剂，澄清后再加入下一助溶剂。以 下列配方为例说明 (注意此配方只用于说明，并不一定代表此产品 的实际溶解配方):
10% DMSO → 40% PEG300 → 5% Tween-80 → 45% ddH2O (或 saline);
假设最终工作液的体积为 1 mL, 浓度为5 mg/mL: 取 100 μL 50 mg/mL 的澄清 DMSO 储备液加到 400 μL PEG300 中，混合均匀/澄清；向上述体系中加入50 μL Tween-80，混合均匀/澄清；然后继续加入450 μL ddH2O (或 saline)定容至 1 mL；
3、溶剂前显示的百分比是指该溶剂在最终溶液/工作液中的体积所占比例;
4、 如产品在配制过程中出现沉淀/析出，可通过加热(≤50℃)或超声的方式助溶;
5、为保证最佳实验结果，工作液请现配现用！
6、如不确定怎么将母液配置成体内动物实验的工作液，请查看说明书或联系我们;
7、 以上所有助溶剂都可在 Invivochem.cn网站购买。