未折叠蛋白反应 (UPR) 是细胞维持内质网中蛋白质折叠平衡的方式，内质网是细胞的一部分，指定用于折叠具有特定目的地（例如其他细胞器）或由细胞分泌的蛋白质。当未折叠蛋白在内质网中积累时，UPR 被激活。这种积累给负责折叠蛋白质的分子带来了更大的负担，因此 UPR 通过减少细胞中存在的未折叠蛋白质的数量来平衡这种负担。这是通过多种方式完成的，例如减少需要折叠的蛋白质的数量；增加内质网的折叠能力并去除一些需要更长时间折叠的未折叠蛋白质。如果 UPR 成功减少未折叠蛋白的数量，UPR 就会失活，细胞蛋白折叠平衡恢复正常。然而，如果 UPR 不成功，则可能导致细胞死亡。未折叠蛋白反应是细胞控制内质网 (ER) 蛋白稳态的机制。正常情况下，UPR不被激活；然而，在某些压力下，例如缺氧或糖基化改变，UPR 可能会由于未折叠蛋白的积累而被激活。 UPR 的激活涉及三个信号通路：IRE1、PERK 和 ATF6，它们在将蛋白质稳态恢复到非应激细胞中的水平方面都发挥着至关重要的作用。 IRE1 是这三种途径中研究最深入的，因为它是酿酒酵母中存在的唯一途径。该途径分别涉及酵母和哺乳动物细胞中 HAC1 或 XBP1 的剪接体独立剪接。 PERK 限制蛋白质合成，因此减少需要折叠的新蛋白质的数量。 ATF6 发生易位和蛋白水解裂解，释放 NH2 结构域片段，该片段被转运至细胞核并影响基因表达。如果 UPR 未能成功减少 ER 中未折叠蛋白的负载，并且 UPR 信号保持激活状态，则可能导致程序性细胞死亡。
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