| 规格 | 价格 | 库存 | 数量 |
|---|---|---|---|
| 1mg |
|
||
| 5mg |
|
||
| Other Sizes |
|
| 靶点 |
PR-39 TFA targets the proteasome, specifically the alpha7 subunit of the 20S core particle. It acts as a noncompetitive, reversible, and allosteric inhibitor, blocking the degradation of the NF-kappaB inhibitor IkappaBalpha. Additionally, as a peptide, it can target bacterial membranes through its amphipathic, proline- and arginine-rich structure, leading to antimicrobial effects.
|
|---|---|
| 体外研究 (In Vitro) |
PR-39 TFA 可改变 20S 和 26S 螺旋体的圆柱形结构，并可逆地影响 19S 螺旋体帽的结合。研究表明，PR-39 TFA 能特异性地影响体内蛋白酶体介导的蛋白质降解。PR-39 TFA 可选择性地抑制蛋白酶体对 IκBα 和 HIF-1α 的降解[1]。浓度为 1 ng/mL 的 TNF-α 处理 20 分钟可激活 HRUVEC 细胞产生 VCAM-1（2 小时）和 ICAM-1（8 小时），而 100 nM 的 PR-39 TFA 则可抑制这一过程[2]。10 μM 的 PR-39 TFA 对 ECV304 细胞的增殖能力没有影响。PR-39 对细胞内蛋白质降解总量的影响甚微，但它可以抑制 IκBα 的降解[2]。
体外实验表明，PR-39 TFA 具有多种活性。它是一种非竞争性、可逆性变构蛋白酶体抑制剂，能够与蛋白酶体的α7亚基结合，阻断IκBα的降解。此外，它还具有抗菌活性，可有效对抗革兰氏阳性菌和革兰氏阴性菌，并能促进血管生成。PR-39 TFA 还影响免疫和炎症反应。 |
| 体内研究 (In Vivo) |
在小鼠急性胰腺炎模型中，PR-39 TFA（10 mg/kg，静脉注射；在腹腔注射 50 μg/kg 胰泌素前 1 小时）可抑制 IκBα 降解和 NF-κB 依赖性转录[2]。在 C57BL/6 小鼠中，PR-39 TFA（1 μg/kg/天；腹腔输注 7 天）可显著缩小梗死面积[2]。
体内研究表明，PR-39 TFA能够刺激血管生成并调节炎症反应。它抑制IκBα降解并激活NF-κB的能力有望在组织修复和免疫调节中发挥作用。在炎症微环境中，它不仅能杀灭细菌，还能通过调节细胞凋亡来帮助维持炎症细胞的活力。 |
| 酶活实验 |
采用纯化的20S蛋白酶体和荧光肽底物（例如Suc-LLVY-AMC）进行无细胞蛋白酶体抑制实验。在实验缓冲液中，向蛋白酶体中加入不同浓度的PR-39 TFA。加入底物启动反应。测量荧光强度（激发/发射波长=380/460 nm）随时间的变化。根据抑制曲线计算IC50值。
|
| 细胞实验 |
将 RAW 264.7 巨噬细胞或内皮细胞接种于 96 孔板中。血管生成实验中，将 HUVEC 细胞接种于 Matrigel 基质胶上，并用 PR-39 TFA 处理；定量分析管状结构形成情况。抗菌实验中，将细菌与肽段在液体培养基中培养。NF-κB 激活实验中，处理细胞后裂解，并通过蛋白质印迹和免疫荧光法检测 IκBα 降解和 NF-κB p65 核转位。
|
| 动物实验 |
PR-39 TFA 的标准体内实验方案采用小鼠伤口愈合模型。雄性 C57BL/6 小鼠（8-10 周龄）麻醉后，制作一个全层切除伤口（6 mm）。将 PR-39 TFA（10-100 μM，溶于无菌 PBS）局部涂抹于伤口处。每日测量伤口愈合情况。收集组织进行组织学分析，并检测血管生成（CD31 染色）和炎症标志物。
|
| 药代性质 (ADME/PK) |
PR-39 TFA 是一种由 39 个氨基酸组成的肽，分子量为 4833.76。TFA 盐形式可提高其溶解度。作为一种肽，由于其易被快速蛋白水解降解，预计其血浆半衰期较短（<30 分钟）。在体内应用中，它通常局部用药或用作离体实验的研究工具。全身用药可能需要频繁给药。
|
| 毒性/毒理 (Toxicokinetics/TK) |
PR-39 TFA 的详细毒性数据尚不可得。作为一种天然存在的肽，预计其在生理浓度下毒性较低。高浓度可能导致溶血。操作肽类物质时应遵循标准的实验室安全操作规程。本品仅供研究使用。
|
| 参考文献 |
|
| 其他信息 |
PR-39 TFA 是一种研究级肽，尚未获准用于临床。它是一种天然的富含脯氨酸和精氨酸的抗菌肽，也是一种非竞争性、可逆的变构蛋白酶体抑制剂。它是一种多功能工具，可用于研究血管生成、先天免疫、炎症和蛋白酶体生物学。TFA 盐是其标准商业形式。
|
| 分子式 |
C231H347F3N70O42
|
|---|---|
| 分子量 |
4833.76
|
| 相关CAS号 |
PR-39;139637-11-9
|
| 外观&性状 |
White to off-white solid powder
|
| HS Tariff Code |
2934.99.9001
|
| 存储方式 |
Powder -20°C 3 years 4°C 2 years In solvent -80°C 6 months -20°C 1 month 注意： 请将本产品存放在密封且受保护的环境中，避免吸湿/受潮。 |
| 运输条件 |
Room temperature (This product is stable at ambient temperature for a few days during ordinary shipping and time spent in Customs)
|
| 溶解度 (体外实验) |
H2O :~100 mg/mL (~20.69 mM)
|
|---|---|
| 溶解度 (体内实验) |
配方 1 中的溶解度: 50 mg/mL (10.34 mM) in PBS (这些助溶剂从左到右依次添加，逐一添加), 澄清溶液; 超声助溶。
请根据您的实验动物和给药方式选择适当的溶解配方/方案： 1、请先配制澄清的储备液(如：用DMSO配置50 或 100 mg/mL母液(储备液)); 2、取适量母液，按从左到右的顺序依次添加助溶剂，澄清后再加入下一助溶剂。以 下列配方为例说明 (注意此配方只用于说明，并不一定代表此产品 的实际溶解配方): 10% DMSO → 40% PEG300 → 5% Tween-80 → 45% ddH2O (或 saline); 假设最终工作液的体积为 1 mL, 浓度为5 mg/mL: 取 100 μL 50 mg/mL 的澄清 DMSO 储备液加到 400 μL PEG300 中，混合均匀/澄清；向上述体系中加入50 μL Tween-80，混合均匀/澄清；然后继续加入450 μL ddH2O (或 saline)定容至 1 mL； 3、溶剂前显示的百分比是指该溶剂在最终溶液/工作液中的体积所占比例; 4、 如产品在配制过程中出现沉淀/析出，可通过加热(≤50℃)或超声的方式助溶; 5、为保证最佳实验结果，工作液请现配现用！ 6、如不确定怎么将母液配置成体内动物实验的工作液，请查看说明书或联系我们; 7、 以上所有助溶剂都可在 Invivochem.cn网站购买。 |
| 制备储备液 | 1 mg | 5 mg | 10 mg | |
| 1 mM | 0.2069 mL | 1.0344 mL | 2.0688 mL | |
| 5 mM | 0.0414 mL | 0.2069 mL | 0.4138 mL | |
| 10 mM | 0.0207 mL | 0.1034 mL | 0.2069 mL |
1、根据实验需要选择合适的溶剂配制储备液 (母液)：对于大多数产品，InvivoChem推荐用DMSO配置母液 (比如：5、10、20mM或者10、20、50 mg/mL浓度），个别水溶性高的产品可直接溶于水。产品在DMSO 、水或其他溶剂中的具体溶解度详见上”溶解度 (体外)”部分;
2、如果您找不到您想要的溶解度信息，或者很难将产品溶解在溶液中，请联系我们;
3、建议使用下列计算器进行相关计算（摩尔浓度计算器、稀释计算器、分子量计算器、重组计算器等）;
4、母液配好之后，将其分装到常规用量，并储存在-20°C或-80°C，尽量减少反复冻融循环。
计算结果:
工作液浓度： mg/mL；
DMSO母液配制方法： mg 药物溶于 μL DMSO溶液（母液浓度 mg/mL)。如该浓度超过该批次药物DMSO溶解度，请首先与我们联系。
体内配方配制方法：取 μL DMSO母液，加入 μL PEG300，混匀澄清后加入μL Tween 80，混匀澄清后加入 μL ddH2O，混匀澄清。
(1) 请确保溶液澄清之后，再加入下一种溶剂 (助溶剂) 。可利用涡旋、超声或水浴加热等方法助溶；
(2) 一定要按顺序加入溶剂 (助溶剂) 。
InvivoChem的所有产品仅用于作科学研究，不面向患者销售
Copyright 2020 InvivoChem LLC | All Rights Reserved 粤ICP备20063088号-1
粤公网安备 44011102003439号
463611831
