Peptidoglycan layer of bacterial cell walls (specifically hydrolyzes the β(1-4) glycosidic linkage between N-acetylmuramic acid and N-acetylglucosamine). [1]
Lysozyme from chicken egg white binds to elastic fibers in the extracellular matrix. It also binds to hyaluronan (HA) and may interact with other anionic matrix components.[3]

溶菌酶是一种常见的酶。鸡蛋是溶菌酶的最高来源，约占蛋白质的3.4%。溶菌酶是一种天然抗生素，它改变细菌细胞壁肽酶层中N-乙酰胞壁酸和N-乙酰氨基葡萄糖之间的β(1-4)糖系列关系，从而产生导管细胞。溶菌酶的杀菌活性很大程度上抑制革兰氏阳性真菌，包括类胡萝卜素，如单核细胞增生李斯特氏菌和梭菌，以及一些腐败生物，包括嗜热芽孢形成细菌和革兰氏阴性细菌。其复杂的细胞壁结构促进了对溶菌酶作用的抵抗力[1]。溶菌酶 (1 mg/mL) 会损害透明质酸 (HA) 防止抗生素损伤弹性纤维的能力 [3]。

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测试了纯化的鸡卵清溶菌酶和未纯化的蛋清（含有溶菌酶）在不同温度（5°C 和 22°C）、pH（4.5、6.5、8.0、9.5）和 CO₂ 处理（有或无）条件下的裂解（溶菌）活性。以溶壁微球菌（Micrococcus lysodeikticus）为底物进行测量。
在 pH 6.5、22°C 且未添加 CO₂ 的条件下，纯化和未纯化溶菌酶均表现出最高的裂解活性。
在 pH 4.5 时，添加 CO₂ 使纯化溶菌酶在 5°C 和 22°C 下的活性均增加 50% 以上。对于未纯化蛋清，CO₂ 添加使活性在 5°C 增加 25%，在 22°C 增加 48%。
在 pH 6.5、22°C 时，添加 CO₂ 导致活性轻微下降（纯化溶菌酶下降小于10%，蛋清下降约20%），但在 5°C 未观察到下降。
在 pH 8.0 时，CO₂ 处理（无论是向 Bicine 缓冲液中鼓泡 CO₂ 气体还是使用 NaHCO₃ 溶液）均显著提高了纯化溶菌酶的裂解活性。与 CO₂ 气体处理相比，NaHCO₃（碳酸氢盐）处理产生的活性增加更显著，在 5°C 时活性高 102%，在 22°C 时高 25%。
在 pH 9.5 时，添加 CO₂ 气体完全消除了（降至零）纯化溶菌酶和蛋清在两种温度下的裂解活性，而不添加 CO₂ 时则存在活性。
总体而言，在大多数条件下，22°C 时的裂解活性始终高于 5°C。 [1]
该研究描述了合成的磁性分子印迹纳米颗粒（Fe₃O₄@SiO₂@MIPs）对鸡卵清溶菌酶的吸附容量和选择性。
吸附等温线符合 Langmuir 模型，计算得出 MIPs 对溶菌酶的饱和吸附容量（Q_m）为每毫克纳米颗粒吸附 0.11 毫克溶菌酶。
在使用蛋白质浓度为 0.5 mg mL⁻¹ 的选择性实验中，与对照蛋白细胞色素 c、核糖核酸酶 A 和牛血清白蛋白（BSA）相比，MIPs 对溶菌酶表现出最高的吸附容量。对细胞色素 c（与溶菌酶大小和 pI 相似）的吸附容量高于对核糖核酸酶 A（大小相似，pI 不同）的吸附容量。MIPs 和非印迹纳米颗粒（NIPs）对 BSA（大小和 pI 均不同）显示出相似的低吸附。
MIPs 的吸附动力学慢于 NIPs（MIPs约100分钟达到平衡，NIPs约60分钟），这归因于模板蛋白质需要时间以适应特定的印迹空腔。
MIPs 对溶菌酶的吸附容量受盐（NaCl）浓度影响，随着 NaCl 浓度从 0 增加到 100 mmol L⁻¹ 而降低。在 0.02 mol L⁻¹ NaCl 条件下观察到最大吸附容量和印迹因子（I = 8.4）。
MIPs 纳米颗粒被用于从加标的人血清样本中预浓缩和纯化溶菌酶，随后通过化学发光（CL）法进行检测。化学发光响应在溶菌酶浓度为 5 至 2000 ng mL⁻¹ 范围内呈线性。血清样本中的加标回收率在 92.5% 至 113.7% 之间，相对标准偏差（RSD）低于 11.8%。 [2]
用 鸡卵清溶菌酶 (1 mg/ml) 处理生物合成的放射性标记细胞外基质（主要成分为弹性纤维）后，再暴露于1 µg/ml 或 100 ng/ml 的猪胰弹性蛋白酶，与未处理的对照组相比，放射性释放（弹性蛋白降解）未显著增加。这表明溶菌酶本身不降解弹性纤维，也不会直接显著增强弹性纤维对弹性蛋白酶的敏感性。
然而，在放射性标记基质与透明质酸孵育前，先用 鸡卵清溶菌酶 (1 mg/ml) 预处理，会显著削弱HA对弹性蛋白酶诱导的弹性蛋白降解的保护作用。当基质依次经溶菌酶、HA处理，再暴露于1 µg/ml弹性蛋白酶时，放射性释放为3106 cpm，而单独HA处理组为2325 cpm (P<0.05)。使用100 ng/ml弹性蛋白酶时，释放量分别为1055 cpm 对比 596 cpm (P<0.05)。若处理顺序颠倒（先HA，后溶菌酶），弹性蛋白降解的增加无统计学显著性。
免疫荧光研究证实 鸡卵清溶菌酶 可与基质制备物中的弹性纤维结合。
单独用 鸡卵清溶菌酶 (1 mg/ml 或 100 µg/ml) 处理放射性标记基质3小时，未引起显著的放射性释放（<50 cpm），证明该蛋白本身不具备弹性蛋白水解活性。[3]

在给予弹性蛋白酶之前，当叙利亚仓鼠接触雾化溶菌酶（20 毫克溶于 20 毫升水；50 分钟）时，其气道扩张显着增加 [3]。

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叙利亚仓鼠在气管内滴注猪胰弹性蛋白酶（40单位）之前，暴露于雾化 鸡卵清溶菌酶 （20 mg 溶于 20 ml 水，暴露50分钟），与暴露于雾化水的对照组相比，显示出显著增强的气腔扩大（肺气肿）。溶菌酶处理组动物的平均线性截距（衡量气腔大小的指标）为123 µm，而对照组为75 µm (P < 0.0001)。[3]

使用基于溶壁微球菌悬液浊度下降的标准微生物测定法评估鸡卵清溶菌酶的裂解活性。
在特定 pH（4.5, 6.5, 8.0, 9.5）的缓冲液中制备 0.015% (w/v) 的冻干溶壁微球菌悬液。在同一缓冲液中制备 0.001% (w/v) 的纯化溶菌酶溶液。测试时，制备一个含有微球菌悬液与溶菌酶溶液比例为 7:1（总体积 3.0 mL）的比色皿。使用分光光度计在 450 nm 波长下，以 30 秒为间隔测量 9 分钟内吸光度（浊度）的下降。计算浊度线性下降的斜率，该斜率代表裂解活性。所有活性均归一化至观察到的最大活性（pH 6.5，22°C，无 CO₂）。
对于未纯化溶菌酶（蛋清），根据蛋清中已知的平均溶菌酶含量（3.4%），将新鲜蛋清加入缓冲液中，以获得估计的最终溶菌酶浓度为 0.001%。测定步骤其他方面相同。
通过在使用酶/底物前用 CO₂ 气体饱和缓冲溶液来测试 CO₂ 的影响。对于 pH 4.5、6.5 和 8.0，以 9 mL/min 的流速鼓泡 CO₂ 气体约 150 秒实现碳酸化；对于 pH 9.5，鼓泡 12 秒。在 pH 8.0 时，另一种 CO₂ 来源是 0.504% 的 NaHCO₃（碳酸氢钠）溶液。
测量所有缓冲溶液的离子电导率，并将其调整至与液体蛋清相似的水平（平均 8.11 mS），以控制已知的离子强度对溶菌酶活性的影响。
使用酸化和滴定方法对碳酸化缓冲液中的 CO₂ 含量进行定量，以确保整个实验中饱和水平一致。 [1]
使用生物合成标记了14C-赖氨酸、富含弹性纤维的放射性标记无细胞外基质制备物作为底物来评估弹性蛋白降解。将基质方块与测试溶液孵育。为评估对弹性蛋白酶介导损伤的影响，先将基质用 鸡卵清溶菌酶 （1 mg/ml，溶于PBS）或对照缓冲液在室温下处理30分钟。干燥后，与猪胰弹性蛋白酶（1.0 µg/ml 或 100 ng/ml，溶于pH 8.0的Tris缓冲液）在37°C下孵育3小时。使用液体闪烁谱仪测量上清液中释放的放射性，扣除本底后计算净计数每分钟（cpm）。[3]

采用免疫荧光法检测 鸡卵清溶菌酶 与基质的结合并鉴定弹性纤维。将生长在盖玻片上的基质样品与溶菌酶（1 mg/ml）或缓冲液孵育。洗涤后，固定样品并与兔抗溶菌酶抗血清（一抗）孵育，接着与荧光素标记的山羊抗兔IgG抗体（二抗）孵育。通过荧光显微镜观察。
为鉴定基质中的弹性纤维，使用另一免疫荧光流程。固定基质样品后，与山羊抗大鼠肺α-弹性蛋白抗体（一抗）孵育，接着与荧光素标记的兔抗山羊IgG抗体（二抗）孵育，然后观察。[3]

将叙利亚仓鼠（约100克）置于密闭舱内，使用连接压缩空气源的雾化器，将溶菌酶（20毫克溶于20毫升水中）雾化成气溶胶，持续50分钟。对照组动物仅吸入20毫升水雾。气溶胶暴露30分钟后，对动物进行麻醉，并通过气管内滴注给予猪胰弹性蛋白酶（40单位溶于0.2毫升生理盐水）。一周后处死动物。将肺组织通过气管内滴注10%中性缓冲福尔马林溶液（压力为20厘米水柱）进行原位固定。进一步固定后，对肺组织进行处理、切片、苏木精-伊红染色，并通过形态计量学方法测量平均线性截距，以量化肺泡腔扩大程度。 [3]

仓鼠免疫荧光研究表明，吸入气溶胶化的鸡蛋白溶菌酶后30分钟即可在肺间质中检测到，且在暴露后24小时仍可在肺泡巨噬细胞内检测到。[3]

叙利亚仓鼠单独暴露于鸡蛋白溶菌酶气溶胶（20毫克溶于20毫升水中，50分钟）后，24小时后肺部未出现明显的炎症变化。[3]

[1]. Influence of carbon dioxide on the activity of chicken egg white lysozyme. Poult Sci. 2011 Apr;90(4):889-95.

[2]. Magnetic molecularly imprinted nanoparticles for recognition of lysozyme. Biosens Bioelectron. 2010 Oct 15;26(2):301-6.

[3]. The effect of lysozyme on elastase-mediated injury. Exp Biol Med (Maywood). 2002 Feb;227(2):108-13.

溶菌酶是一种可溶性蛋白质免疫原，用作模型抗原，用于在实验室研究抗体-抗原结合以及B细胞和T细胞反应。(NCI04)
溶菌酶是一种存在于唾液、泪液、蛋清和许多动物体液中的碱性酶，具有抗菌作用。该酶催化肽聚糖中N-乙酰胞壁酸和N-乙酰-D-氨基葡萄糖残基之间以及壳糊精中N-乙酰-D-氨基葡萄糖残基之间的1,4-β-糖苷键水解。EC 3.2.1.17。

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鸡蛋白溶菌酶是一种天然抗菌酶，约占蛋清蛋白的3.4%。溶菌酶主要通过水解革兰氏阳性菌（例如单核细胞增生李斯特菌、某些梭菌属细菌）肽聚糖细胞壁中的关键键，导致细胞裂解，从而发挥杀菌作用。革兰氏阴性菌由于其外膜的存在，通常具有更强的抵抗力。该酶的等电点为pH 10.7，最佳活性pH值介于5.3至6.4之间。本研究探讨了环境因素（pH值、温度）以及二氧化碳（或其解离形式，如碳酸氢盐）的存在如何影响其酶活性，这对于鸡蛋储存和食品安全具有重要意义。二氧化碳在特定pH值下增强酶活性的机制可能涉及与氨基酸残基的相互作用，从而减少疏水相互作用并促进酶形成更具活性的构象。[1]
鸡蛋白溶菌酶在文献中主要被描述为构建分子印迹聚合物（MIPs）的模板分子。溶菌酶（N-乙酰胞壁酰胺糖苷水解酶）是一种存在于脊椎动物血清、黏液和器官中的自身防御酶。其应用包括：作为肾脏疾病和白血病等疾病的重要诊断指标；作为眼科制剂中的细胞破坏剂；作为乳制品中的食品添加剂；以及作为治疗溃疡和感染的药物。此外，动物实验和体外细胞化疗研究表明，溶菌酶具有治疗HIV感染的潜在用途。这凸显了从复杂基质中分离和纯化溶菌酶的重要性。本研究提出了一种利用磁性分子印迹聚合物（MIPs）纳米粒子分离溶菌酶的新方法。[2] 该研究表明，在人类肺气肿中含量升高且能与弹性纤维结合的鸡卵清溶菌酶可能在该疾病的发病机制中发挥作用。溶菌酶不会直接降解弹性纤维，也不会显著增加其对弹性蛋白酶的直接敏感性。然而，其主要作用似乎是破坏透明质酸（HA）与弹性纤维之间的保护性结合，从而在弹性蛋白酶诱导的肺气肿模型中间接促进弹性蛋白酶介导的损伤和肺泡腔扩大。溶菌酶的阳离子性质与其与HA等阴离子基质成分的结合有关。[3]

C125H1961N40O36S2

2899.27014

2235.244

12650-88-3

Lysozyme chloride;9066-59-5

91976556

White to off-white solid powder

-7.4

1010

38

29

75

159

5020

0

S(C([H])([H])[H])C([H])([H])C([H])([H])[C@@]([H])(C(N([H])[C@]([H])(C(N([H])[C@]([H])(C(N([H])[C@]([H])(C(N([H])C([H])([H])C(N([H])[C@]([H])(C(N([H])[C@]([H])(C(N([H])[C@@]([H])(C([H])([H])C(N([H])[H])=O)C(N([H])[C@]([H])(C(N([H])[C@]([H])(C(N([H])C([H])([H])C(N([H])[C@]([H])(C(N([H])[C@@]([H])(C([H])([H])O[H])C(N([H])[C@]([H])(C(N([H])C([H])([H])C(N([H])[C@]([H])(C(=O)O[H])C([H])([H])C(N([H])[H])=O)=O)=O)C([H])([H])C([H])(C([H])([H])[H])C([H])([H])[H])=O)=O)C([H])([H])C1C([H])=C([H])C(=C([H])C=1[H])O[H])=O)=O)C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])N([H])/C(=N/[H])/N([H])[H])=O)C([H])([H])C1C([H])=C([H])C(=C([H])C=1[H])O[H])=O)=O)C([H])([H])C(=O)O[H])=O)C([H])([H])C([H])(C([H])([H])[H])C([H])([H])[H])=O)=O)C([H])([H])C1=C([H])N=C([H])N1[H])=O)C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])N([H])/C(=N/[H])/N([H])[H])=O)C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])N([H])[H])=O)N([H])C([C@]([H])(C([H])([H])[H])N([H])C([C@]([H])(C([H])([H])[H])N([H])C([C@]([H])(C([H])([H])[H])N([H])C([C@]([H])(C([H])([H])C([H])(C([H])([H])[H])C([H])([H])[H])N([H])C([C@]([H])(C([H])([H])C([H])([H])C(=O)O[H])N([H])C([C@]([H])(C([H])([H])S[H])N([H])C([C@]([H])(C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])N([H])/C(=N/[H])/N([H])[H])N([H])C(C([H])([H])N([H])C([C@]([H])(C([H])([H])C1C([H])=C([H])C([H])=C([H])C=1[H])N([H])C([C@]([H])(C([H])(C([H])([H])[H])C([H])([H])[H])N([H])[H])=O)=O)=O)=O)=O)=O)=O)=O)=O)=O

ZJCXKXFAOCLSRV-UHFFFAOYSA-N

InChI=1S/C99H159N37O23/c1-11-50(8)77(132-72(139)46-120-81(145)63(32-33-70(101)137)124-88(152)69-31-21-39-136(69)93(157)68(43-73(140)141)131-84(148)62(29-19-37-116-98(109)110)125-90(154)75(48(4)5)135-91(155)76(49(6)7)133-80(144)57(100)24-16-34-113-95(103)104)92(156)126-60(27-17-35-114-96(105)106)82(146)121-51(9)78(142)129-66(41-54-45-119-59-26-15-13-23-56(54)59)87(151)134-74(47(2)3)89(153)122-52(10)79(143)128-65(40-53-44-118-58-25-14-12-22-55(53)58)85(149)123-61(28-18-36-115-97(107)108)83(147)130-67(42-71(102)138)86(150)127-64(94(158)159)30-20-38-117-99(111)112/h12-15,22-23,25-26,44-45,47-52,57,60-69,74-77,118-119H,11,16-21,24,27-43,46,100H2,1-10H3,(H2,101,137)(H2,102,138)(H,120,145)(H,121,146)(H,122,153)(H,123,149)(H,124,152)(H,125,154)(H,126,156)(H,127,150)(H,128,143)(H,129,142)(H,130,147)(H,131,148)(H,132,139)(H,133,144)(H,134,151)(H,135,155)(H,140,141)(H,158,159)(H4,103,104,113)(H4,105,106,114)(H4,107,108,115)(H4,109,110,116)(H4,111,112,117)

2-[[4-amino-2-[[2-[[2-[2-[[2-[[2-[2-[[2-[[2-[[2-[[5-amino-2-[[1-[2-[[2-[[2-[[2-[(2-amino-5-carbamimidamidopentanoyl)amino]-3-methylbutanoyl]amino]-3-methylbutanoyl]amino]-5-carbamimidamidopentanoyl]amino]-3-carboxypropanoyl]pyrrolidine-2-carbonyl]amino]-5-oxopentanoyl]amino]acetyl]amino]-3-methylpentanoyl]amino]-5-carbamimidamidopentanoyl]amino]propanoylamino]-3-(1H-indol-3-yl)propanoyl]amino]-3-methylbutanoyl]amino]propanoylamino]-3-(1H-indol-3-yl)propanoyl]amino]-5-carbamimidamidopentanoyl]amino]-4-oxobutanoyl]amino]-5-carbamimidamidopentanoic acid

2934.99.9001

Powder      -20°C    3 years

                     4°C     2 years

In solvent   -80°C    6 months

                  -20°C    1 month

注意： 请将本产品存放在密封且受保护的环境中，避免吸湿/受潮。

Room temperature (This product is stable at ambient temperature for a few days during ordinary shipping and time spent in Customs)

H2O : ~10 mg/mL

注意: 如下所列的是一些常用的体内动物实验溶解配方，主要用于溶解难溶或不溶于水的产品（水溶度<1 mg/mL）。 建议您先取少量样品进行尝试，如该配方可行，再根据实验需求增加样品量。

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注射用配方1: DMSO : Tween 80： Saline = 10 : 5 : 85 (如： 100 μL DMSO → 50 μL Tween 80 → 850 μL Saline)
*生理盐水/Saline的制备：将0.9g氯化钠/NaCl溶解在100 mL ddH ₂ O中，得到澄清溶液。
注射用配方 2: DMSO : PEG300 ：Tween 80 : Saline = 10 : 40 : 5 : 45 (如： 100 μL DMSO → 400 μL PEG300 → 50 μL Tween 80 → 450 μL Saline)
注射用配方 3: DMSO : Corn oil = 10 : 90 (如： 100 μL DMSO → 900 μL Corn oil)
示例: 以注射用配方 3 (DMSO : Corn oil = 10 : 90) 为例说明, 如果要配制 1 mL 2.5 mg/mL的工作液, 您可以取 100 μL 25 mg/mL 澄清的 DMSO 储备液，加到 900 μL Corn oil/玉米油中, 混合均匀。

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注射用配方 4: DMSO : 20% SBE-β-CD in Saline = 10 : 90 [如：100 μL DMSO → 900 μL (20% SBE-β-CD in Saline)]
*20% SBE-β-CD in Saline的制备（4°C，储存1周）：将2g SBE-β-CD (磺丁基-β-环糊精) 溶解于10mL生理盐水中，得到澄清溶液。
注射用配方 5: 2-Hydroxypropyl-β-cyclodextrin : Saline = 50 : 50 (如： 500 μL 2-Hydroxypropyl-β-cyclodextrin (羟丙基环胡精)→ 500 μL Saline)
注射用配方 6: DMSO : PEG300 : Castor oil : Saline = 5 : 10 : 20 : 65 (如： 50 μL DMSO → 100 μL PEG300 → 200 μL Castor oil → 650 μL Saline)
注射用配方 7: Ethanol : Cremophor : Saline = 10： 10 : 80 (如： 100 μL Ethanol → 100 μL Cremophor → 800 μL Saline)
注射用配方 8: 溶解于Cremophor/Ethanol (50 : 50), 然后用生理盐水稀释。
注射用配方 9: EtOH : Corn oil = 10 : 90 (如： 100 μL EtOH → 900 μL Corn oil)
注射用配方 10: EtOH : PEG300：Tween 80 : Saline = 10 : 40 : 5 : 45 (如： 100 μL EtOH → 400 μL PEG300 → 50 μL Tween 80 → 450 μL Saline)

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口服配方 1: 悬浮于0.5% CMC Na (羧甲基纤维素钠)
口服配方 2: 悬浮于0.5% Carboxymethyl cellulose (羧甲基纤维素)
示例: 以口服配方 1 (悬浮于 0.5% CMC Na)为例说明, 如果要配制 100 mL 2.5 mg/mL 的工作液, 您可以先取0.5g CMC Na并将其溶解于100mL ddH2O中，得到0.5%CMC-Na澄清溶液；然后将250 mg待测化合物加到100 mL前述 0.5%CMC Na溶液中，得到悬浮液。

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口服配方 3: 溶解于 PEG400 (聚乙二醇400)
口服配方 4: 悬浮于0.2% Carboxymethyl cellulose (羧甲基纤维素)
口服配方 5: 溶解于0.25% Tween 80 and 0.5% Carboxymethyl cellulose (羧甲基纤维素)
口服配方 6: 做成粉末与食物混合

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注意: 以上为较为常见方法，仅供参考， InvivoChem并未独立验证这些配方的准确性。具体溶剂的选择首先应参照文献已报道溶解方法、配方或剂型，对于某些尚未有文献报道溶解方法的化合物，需通过前期实验来确定（建议先取少量样品进行尝试），包括产品的溶解情况、梯度设置、动物的耐受性等。

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请根据您的实验动物和给药方式选择适当的溶解配方/方案：
1、请先配制澄清的储备液(如：用DMSO配置50 或 100 mg/mL母液(储备液));
2、取适量母液，按从左到右的顺序依次添加助溶剂，澄清后再加入下一助溶剂。以 下列配方为例说明 (注意此配方只用于说明，并不一定代表此产品 的实际溶解配方):
10% DMSO → 40% PEG300 → 5% Tween-80 → 45% ddH2O (或 saline);
假设最终工作液的体积为 1 mL, 浓度为5 mg/mL: 取 100 μL 50 mg/mL 的澄清 DMSO 储备液加到 400 μL PEG300 中，混合均匀/澄清；向上述体系中加入50 μL Tween-80，混合均匀/澄清；然后继续加入450 μL ddH2O (或 saline)定容至 1 mL；
3、溶剂前显示的百分比是指该溶剂在最终溶液/工作液中的体积所占比例;
4、 如产品在配制过程中出现沉淀/析出，可通过加热(≤50℃)或超声的方式助溶;
5、为保证最佳实验结果，工作液请现配现用！
6、如不确定怎么将母液配置成体内动物实验的工作液，请查看说明书或联系我们;
7、 以上所有助溶剂都可在 Invivochem.cn网站购买。